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/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9408a.zip / M9480191.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-08-09  |  3KB  |  47 lines
  1.        Document 0191
  2.  DOCN  M9480191
  3.  TI    Defective protein tyrosine phosphorylation and altered levels of p59fyn
  4.        and p56lck in CD4 T cells from HIV-1 infected patients.
  5.  DT    9410
  6.  AU    Cayota A; Vuillier F; Siciliano J; Dighiero G; Immunohematology and
  7.        Immunopathology Unit, Institut Pasteur,; Paris, France.
  8.  SO    Int Immunol. 1994 Apr;6(4):611-21. Unique Identifier : AIDSLINE
  9.        MED/94289342
  10.  AB    Early in HIV infection, CD4+ lymphocytes exhibit the properties of an
  11.        anergic state characterized by unresponsiveness to mitogens or to TCR
  12.        stimulation and by defective IL-2 production. As tyrosine
  13.        phosphorylation is the earliest of the biochemical events initiated by
  14.        stimulation of CD3-TCR, we studied protein tyrosine phosphorylation in
  15.        purified CD4+ lymphocytes from 25 asymptomatic seropositive patients
  16.        (CD4 T cells > 350/mm3) previously stimulated in vitro by immobilized
  17.        anti-CD3 mAb or by co-immobilized anti-CD3 and anti-CD28 mAbs. Purified
  18.        CD4+ lymphocytes from HIV-infected patients exhibited defective early
  19.        protein tyrosine phosphorylation in response to CD3 activation when
  20.        compared with normal subjects. This defect was observed mainly in
  21.        patients in whom proliferative responses to immobilized anti-CD3 ranged
  22.        from 2 to 50% of control values obtained in healthy donors, and was
  23.        frequently associated with increased cellular levels of p59fyn and
  24.        decreased cellular levels of p56lck. Interestingly, these defects
  25.        appeared to correlate with the degree of impairment in thymidine
  26.        incorporation. Since CD28 mAbs have been reported to enhance
  27.        proliferative responses to the CD3-TCR pathway in cloned murine or human
  28.        anergic models and to induce tyrosine phosphorylation in human T cells,
  29.        we studied the role of CD28 mAb as a co-signal. Although anti-CD28
  30.        co-stimulation augmented the proliferative responses in both controls
  31.        and HIV-infected patients, it failed to correct the tyrosine
  32.        phosphorylation pattern in the latter. Our results suggest a
  33.        relationship between defective early protein tyrosine phosphorylation
  34.        and impairment of proliferative responses in CD4 T cells from
  35.        HIV-infected patients, and evidence is provided that associated altered
  36.        cellular levels of the fyn and lck tyrosine kinases might play an
  37.        important role in the anergic response observed early during HIV
  38.        infection.
  39.  DE    Cells, Cultured  Human  HIV Seropositivity/*ENZYMOLOGY/IMMUNOLOGY
  40.        *HIV-1  Immunoblotting  Lymphocyte Transformation  Male
  41.        Protein-Tyrosine Kinase/*METABOLISM  Proto-Oncogene Proteins/*METABOLISM
  42.        Support, Non-U.S. Gov't  T4 Lymphocytes/*ENZYMOLOGY  JOURNAL ARTICLE
  43.  
  44.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  45.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  46.  
  47.